Eletroforese das proteínas: o que é isso?

O que é eletroforese?

Eletroforese é um processo de separação de substâncias eletricamente carregadas mediante a migração diferenciada delas quando as mesmas são dissolvidas em um eletrólito¹, através do qual é aplicada uma corrente elétrica. Essa técnica foi descoberta em 1937, pelo bioquímico sueco Arne Tisélius, que ganhou o Prêmio Nobel em 1948 por esse trabalho. Quando essas substâncias são as proteínas² sanguíneas, fala-se em eletroforese das proteínas².

Para que serve a eletroforese das proteínas²?

A eletroforese de proteínas² é de grande importância no diagnóstico³ diferencial de algumas enfermidades, na avaliação da gravidade de alterações clínicas hematológicas e no diagnóstico³ de processos inflamatórios, gamopatias e disproteinemias⁴. É o teste mais utilizado para investigação de anormalidades proteicas presentes no sangue⁵. Taxas elevadas de proteínas² plasmáticas ocorrem em função da hemoconcentração⁶ ou do aumento da produção de globulinas⁷, geralmente associado a processos inflamatórios. A hemoconcentração⁶ pode ser fisiológica⁸, em casos de contração esplênica⁹ e policitemia vera¹⁰.

Como se realiza a eletroforese das proteínas²?

Uma amostra de sangue⁵ humano é colhida numa veia e o soro¹¹ é adicionado sobre um gel especial ao qual é aplicado um potencial elétrico gerado por um pólo positivo em um dos lados e outro negativo, do outro lado, o qual provoca uma migração diferenciada das diversas proteínas², de acordo com o seu peso molecular e carga elétrica. Assim elas percorrem distâncias distintas, gerando diferentes bandas. As frações são quantificadas por densitometria¹², gerando um gráfico que exibe as bandas. A comparação delas com um gráfico padrão demonstra as anormalidades por ventura existentes.

Quais são as principais proteínas² encontradas nas bandas eletroforéticas e quais os seus significados clínicos?

Existe um grande número de proteínas² identificadas no sangue⁵, mas as principais encontradas nas bandas eletroforéticas são a albumina¹³, alfa1-globulina¹⁴, alfa2-globulina¹⁴, betaglobulinas e gamaglobulinas¹⁵.

A albumina¹³ é a proteína mais abundante do plasma¹⁶, responsável por cerca de 80% de sua pressão oncótica¹⁷ e pelo transporte de inúmeras substâncias, como a bilirrubina¹⁸, o cálcio, os hormônios, os fármacos, etc. A quantidade de albumina¹³ no plasma¹⁶ diminui por falha em sua síntese no fígado¹⁹, por perda renal²⁰, intestinal ou cutânea²¹ ou por condições que aumentam a permeabilidade²² capilar²³, em estados de má absorção e subnutrição. A quantidade aumenta na desidratação²⁴ ou por estase²⁵ venosa excessiva.

A alfa-1-globulina¹⁴ atua na inibição de enzimas proteolíticas, podendo aumentar em processos inflamatórios agudos, em neoplasias²⁶ e em doenças hepáticas²⁷ e diminuir em virtude de um defeito genético grave, doença pulmonar ou hepática²⁸ na infância.

A alfa-2-globulina¹⁴ elevada faz suspeitar de um processo inflamatório agudo²⁹ ou de síndrome nefrótica³⁰ e reduzida leva a pensar numa síndrome³¹ hemolítica.

A betaglobulina responde pelo transporte de ferro plasmático. Aumenta nos casos de carência de ferro e em processos inflamatórios e diminui em doenças autoimunes³².

A gamaglobulina³³ é a fração eletroforética de maior interesse clínico. Sua diminuição ocorre em casos de imunodeficiências e no mieloma³⁴ múltiplo não secretor e seu aumento se dá na cirrose³⁵ hepática²⁸, nas infecções³⁶ subagudas e crônicas, doenças autoimunes³², etc.

Os resultados da eletroforese das proteínas², correspondentes às frações separadas, são expressos em forma gráfica ou percentual de concentração das diversas frações e a interpretação deles fornece ao médico um importante auxílio no diagnóstico³ e acompanhamento de várias enfermidades.