Enzimas - Como elas atuam no organismo?

O que são enzimas?

As enzimas são substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica (biomoléculas), sintetizadas no interior das células¹, que atuam como catalisadores das reações químicas que se processam no organismo. Catalisadores são substâncias que aumentam a velocidade de uma reação química sem serem consumidas por ela. As enzimas catalisam reações como a digestão² de alimentos, metabolismo³ de nutrientes e a síntese de moléculas como o DNA e o RNA.

Além da importância delas para os seres humanos, elas são encontradas em praticamente todos os organismos, inclusive nas formas mais primitivas de vida, como os vírus⁴ e as bactérias. No comparativo com relações não catalisadas, o aumento de velocidade observado nas reações mediadas por enzimas pode variar de 10⁶ a 10¹² vezes.

Embora atuem diretamente na reação química, as enzimas não são reagentes desses processos. Isso significa dizer que elas não se perdem nem se transformam durante os processos dos quais participam. Desse modo, essas substâncias podem ser recuperadas ao final de cada reação sem qualquer alteração em sua estrutura e, assim, podem participar outras vezes de reações químicas da mesma natureza.

A nomenclatura de quase todas as enzimas consiste em acrescentar-se o sufixo -ase à substância sobre a qual ela atua. Por exemplo, protease é a enzima⁵ que atua sobre a proteína; urease é a que atua sobre a ureia⁶; lactase é a que age sobre a lactose⁷; e assim por diante.

O primeiro registro do uso de enzimas foi feito em 1783, por Lazzaro Spallanzani, que observou a reação de degradação da carne pelo suco gástrico. No entanto, a denominação “enzima” (grego:“em leveduras”) somente foi utilizada em 1878 por Wilhelm Kühne.

Leia sobre "O processo normal da digestão² humana", "Probióticos⁸ e Prebióticos" e "Intolerâncias alimentares".

Função das enzimas

As enzimas são substâncias capazes de acelerar a velocidade das reações químicas que ocorrem nos espaços intra e extracelulares dos seres vivos, sem que sejam consumidas durante essas reações. Sem a ação das enzimas, algumas reações seriam muito lentas ou mesmo deixariam de ocorrer, o que prejudicaria o metabolismo³ e comprometeria a saúde⁹ do indivíduo. A aceleração da velocidade das reações químicas resulta na economia de energia gasta pelos processos celulares.

Algumas das muitas doenças congênitas¹⁰ são causadas por deficiências (também congênitas¹⁰) de enzimas.

Quase todas as reações metabólicas são catalisadas por enzimas. As enzimas digestivas, por exemplo, ajudam a quebrar as moléculas dos alimentos em moléculas menores, que podem ser absorvidas. Desta forma, a lactase, enzima⁵ que atua sobre a lactose⁷ (açúcar¹¹ do leite), transforma-a numa molécula menor, que pode ser absorvida pelo intestino. A falta ou deficiência de lactase gera muitos sintomas¹² se produtos derivados do leite forem ingeridos pela pessoa.

Alguns dos principais tipos de enzimas são:

• A catalase, que decompõe o peróxido de hidrogênio
• A DNA polimerase, que catalisa a duplicação do DNA
• A lactase, que facilita a hidrólise da lactose⁷
• A lipase, que facilita a digestão² dos lipídios (gorduras)
• A protease (ou pepsina), que atua sobre as proteínas¹³, degradando-as em moléculas menores
• A urease, que facilita a degradação da ureia⁶
• A amilase (ou ptialina), que atua sob a degradação do amido ainda na boca¹⁴, transformando-o em maltose
• A tripsina, que atua sobre as proteínas¹³ que não foram digeridas no estômago¹⁵

Como funcionam as enzimas?

Cada enzima⁵ é altamente específica para o tipo de reação que ela catalisa, atua somente em um determinado composto e efetua sempre o mesmo tipo de reação. Ela se liga à substância que catalisa num modelo chave e fechadura. Ou seja, a molécula da enzima⁵ se “encaixa” de modo específico na molécula da substância, de modo a promover a reação metabólica desejada, ao final da qual ela é liberada novamente, de maneira integral e não modificada, para participar de uma nova reação.

Por exemplo: a lactase se encaixa à lactose⁷ – e somente a ela – para metabolizá-la. Como a enzima⁵ não se desgasta em cada reação, pode ser repetida indefinidamente num grande número de reações, tal qual uma chave pode abrir diversas vezes a fechadura que lhe corresponde.

Denomina-se substrato o composto sobre o qual uma enzima⁵ age e produto o resultado da sua transformação. As enzimas são formadas por uma parte proteica, chamada apoenzima, e outra parte não proteica, chamada cofator. Se esse cofator for uma molécula orgânica, recebe a denominação de coenzima. O conjunto enzima⁵ mais cofator denomina-se holoenzima.

Algumas circunstâncias ambientais podem interferir na atividade das enzimas:

1. temperaturas muito altas podem desnaturar as enzimas;
2. cada enzima⁵ possui uma faixa de pH considerada ideal, dentro da qual a sua atividade é máxima;
3. quanto mais tempo a enzima⁵ ficar em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos;
4. quanto maior for a concentração de enzima⁵ e do substrato, maior será a velocidade da reação catalisada.

Doenças enzimáticas

As doenças enzimáticas são condições médicas causadas por uma falha ou deficiência em uma ou mais enzimas específicas. Isso pode ser devido a uma mutação genética¹⁶ ou a problemas no metabolismo³. Alguns exemplos incluem a fenilcetonúria¹⁷, a galactosemia¹⁸ e a deficiência de glicose¹⁹-6-fosfatase.

Essas doenças podem causar problemas graves de saúde⁹, incluindo problemas neurológicos, problemas de visão²⁰ e problemas de crescimento e desenvolvimento. O tratamento pode incluir dietas especiais, suplementos enzimáticos e outros medicamentos. Em alguns casos, a cirurgia pode ser necessária.

Veja também sobre "Hipoglicemia²¹ neonatal", "Deficiência de biotinidase" e "Hipersensibilidade ao açúcar¹¹, intolerância ao açúcar¹¹ e resistência à insulina²²".