Enzimas - Como elas atuam no organismo?
O que são enzimas?
As enzimas são substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica (biomoléculas), sintetizadas no interior das células1, que atuam como catalisadores das reações químicas que se processam no organismo. Catalisadores são substâncias que aumentam a velocidade de uma reação química sem serem consumidas por ela. As enzimas catalisam reações como a digestão2 de alimentos, metabolismo3 de nutrientes e a síntese de moléculas como o DNA e o RNA.
Além da importância delas para os seres humanos, elas são encontradas em praticamente todos os organismos, inclusive nas formas mais primitivas de vida, como os vírus4 e as bactérias. No comparativo com relações não catalisadas, o aumento de velocidade observado nas reações mediadas por enzimas pode variar de 10⁶ a 10¹² vezes.
Embora atuem diretamente na reação química, as enzimas não são reagentes desses processos. Isso significa dizer que elas não se perdem nem se transformam durante os processos dos quais participam. Desse modo, essas substâncias podem ser recuperadas ao final de cada reação sem qualquer alteração em sua estrutura e, assim, podem participar outras vezes de reações químicas da mesma natureza.
A nomenclatura de quase todas as enzimas consiste em acrescentar-se o sufixo -ase à substância sobre a qual ela atua. Por exemplo, protease é a enzima5 que atua sobre a proteína; urease é a que atua sobre a ureia6; lactase é a que age sobre a lactose7; e assim por diante.
O primeiro registro do uso de enzimas foi feito em 1783, por Lazzaro Spallanzani, que observou a reação de degradação da carne pelo suco gástrico. No entanto, a denominação “enzima” (grego:“em leveduras”) somente foi utilizada em 1878 por Wilhelm Kühne.
Leia sobre "O processo normal da digestão2 humana", "Probióticos8 e Prebióticos" e "Intolerâncias alimentares".
Função das enzimas
As enzimas são substâncias capazes de acelerar a velocidade das reações químicas que ocorrem nos espaços intra e extracelulares dos seres vivos, sem que sejam consumidas durante essas reações. Sem a ação das enzimas, algumas reações seriam muito lentas ou mesmo deixariam de ocorrer, o que prejudicaria o metabolismo3 e comprometeria a saúde9 do indivíduo. A aceleração da velocidade das reações químicas resulta na economia de energia gasta pelos processos celulares.
Algumas das muitas doenças congênitas10 são causadas por deficiências (também congênitas10) de enzimas.
Quase todas as reações metabólicas são catalisadas por enzimas. As enzimas digestivas, por exemplo, ajudam a quebrar as moléculas dos alimentos em moléculas menores, que podem ser absorvidas. Desta forma, a lactase, enzima5 que atua sobre a lactose7 (açúcar11 do leite), transforma-a numa molécula menor, que pode ser absorvida pelo intestino. A falta ou deficiência de lactase gera muitos sintomas12 se produtos derivados do leite forem ingeridos pela pessoa.
Alguns dos principais tipos de enzimas são:
- A catalase, que decompõe o peróxido de hidrogênio
- A DNA polimerase, que catalisa a duplicação do DNA
- A lactase, que facilita a hidrólise da lactose7
- A lipase, que facilita a digestão2 dos lipídios (gorduras)
- A protease (ou pepsina), que atua sobre as proteínas13, degradando-as em moléculas menores
- A urease, que facilita a degradação da ureia6
- A amilase (ou ptialina), que atua sob a degradação do amido ainda na boca14, transformando-o em maltose
- A tripsina, que atua sobre as proteínas13 que não foram digeridas no estômago15
Como funcionam as enzimas?
Cada enzima5 é altamente específica para o tipo de reação que ela catalisa, atua somente em um determinado composto e efetua sempre o mesmo tipo de reação. Ela se liga à substância que catalisa num modelo chave e fechadura. Ou seja, a molécula da enzima5 se “encaixa” de modo específico na molécula da substância, de modo a promover a reação metabólica desejada, ao final da qual ela é liberada novamente, de maneira integral e não modificada, para participar de uma nova reação.
Por exemplo: a lactase se encaixa à lactose7 – e somente a ela – para metabolizá-la. Como a enzima5 não se desgasta em cada reação, pode ser repetida indefinidamente num grande número de reações, tal qual uma chave pode abrir diversas vezes a fechadura que lhe corresponde.
Denomina-se substrato o composto sobre o qual uma enzima5 age e produto o resultado da sua transformação. As enzimas são formadas por uma parte proteica, chamada apoenzima, e outra parte não proteica, chamada cofator. Se esse cofator for uma molécula orgânica, recebe a denominação de coenzima. O conjunto enzima5 mais cofator denomina-se holoenzima.
Algumas circunstâncias ambientais podem interferir na atividade das enzimas:
- temperaturas muito altas podem desnaturar as enzimas;
- cada enzima5 possui uma faixa de pH considerada ideal, dentro da qual a sua atividade é máxima;
- quanto mais tempo a enzima5 ficar em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos;
- quanto maior for a concentração de enzima5 e do substrato, maior será a velocidade da reação catalisada.
Doenças enzimáticas
As doenças enzimáticas são condições médicas causadas por uma falha ou deficiência em uma ou mais enzimas específicas. Isso pode ser devido a uma mutação genética16 ou a problemas no metabolismo3. Alguns exemplos incluem a fenilcetonúria17, a galactosemia18 e a deficiência de glicose19-6-fosfatase.
Essas doenças podem causar problemas graves de saúde9, incluindo problemas neurológicos, problemas de visão20 e problemas de crescimento e desenvolvimento. O tratamento pode incluir dietas especiais, suplementos enzimáticos e outros medicamentos. Em alguns casos, a cirurgia pode ser necessária.
Veja também sobre "Hipoglicemia21 neonatal", "Deficiência de biotinidase" e "Hipersensibilidade ao açúcar11, intolerância ao açúcar11 e resistência à insulina22".
Referências:
As informações veiculadas neste texto foram extraídas principalmente dos sites da UFPel - Universidade Federal de Pelotas e da Fiocruz.
As notas acima são dirigidas principalmente aos leigos em medicina e têm por objetivo destacar os aspectos mais relevantes desse assunto e não visam substituir as orientações do médico, que devem ser tidas como superiores a elas. Sendo assim, elas não devem ser utilizadas para autodiagnóstico ou automedicação nem para subsidiar trabalhos que requeiram rigor científico.